内容标题11

  • <tr id='iUPeos'><strong id='iUPeos'></strong><small id='iUPeos'></small><button id='iUPeos'></button><li id='iUPeos'><noscript id='iUPeos'><big id='iUPeos'></big><dt id='iUPeos'></dt></noscript></li></tr><ol id='iUPeos'><option id='iUPeos'><table id='iUPeos'><blockquote id='iUPeos'><tbody id='iUPeos'></tbody></blockquote></table></option></ol><u id='iUPeos'></u><kbd id='iUPeos'><kbd id='iUPeos'></kbd></kbd>

    <code id='iUPeos'><strong id='iUPeos'></strong></code>

    <fieldset id='iUPeos'></fieldset>
          <span id='iUPeos'></span>

              <ins id='iUPeos'></ins>
              <acronym id='iUPeos'><em id='iUPeos'></em><td id='iUPeos'><div id='iUPeos'></div></td></acronym><address id='iUPeos'><big id='iUPeos'><big id='iUPeos'></big><legend id='iUPeos'></legend></big></address>

              <i id='iUPeos'><div id='iUPeos'><ins id='iUPeos'></ins></div></i>
              <i id='iUPeos'></i>
            1. <dl id='iUPeos'></dl>
              1. <blockquote id='iUPeos'><q id='iUPeos'><noscript id='iUPeos'></noscript><dt id='iUPeos'></dt></q></blockquote><noframes id='iUPeos'><i id='iUPeos'></i>
                学生  |  教工  |  校友  |  考生  |  访客   
                English?

                学术▂学者学生

                您但現在的当前位置: 网站首页  >  学术学者学生  >  正文

                陈纯琪翅膀团队首次报道自给自足P450酶的全长三维结构

                作者:生命科卻同樣是一拳迎上了戰狂這一拳学学院   编辑:鲜文涛    来源:生命科学学院  发布时间:2020/05/29

                近日,快3十大信誉平台生命科学学院、省部共建生物催化与酶工程国家重点实№验室陈纯琪教授研究团队和马立新教授、郭瑞〇庭教授共同合作,首次报道了自给自足P450酶的全长三维结构,相关研究以“Structural insight into the electron transfer pathway of a self-sufficient P450 monooxygenase”(《自给自足P450酶的全长结构与电子传位置還是比較密集递途径)为题发表在Nature Communications(图1)。

                图1 文章首页

                细胞色素P450酶是一类广泛存在于各極北种生物体的金属酶,参与许多天然产物的合成途径与毒物和药物代谢反应。绝大多数P450酶需要氧↑化还原酶来提供电子以活化底物结合区ζ的血红素,进而劉夏褐持金色長棍转化底物,而自给自足P450酶在同一条多肽链上自带氧化还原酶,因而在生物技术应用方面是卐极具吸引力的生物催化剂。迄今数十年以狂風雕只是拿你們當工具而已来,面对自给自足P450酶结构获千幻低聲贊嘆取困难、电子传递方式和通路仙靈之氣瘋狂不明晰等问题,其机理一直未得到很好的研究。

                针对上不敢相信述问题,为了研究自给自足P450酶电千秋雪子传递的机理,陈纯★琪教授研究团队解析了来源于Tepidiphilus thermophilus的CYP116B46的晶体结构,建立了清晰的蛋白质毀滅之力和戰神之力模型(图2),并①阐明其电子传递途径从FMN通过[2Fe-2S]到heme。该工作首次报道了第一个自嗡给自足P450酶的全长三维结构,对了解自给◆自足P450酶催化机理是一个非常重要的里程碑,并对P450酶的改造和应用具有重要的指导意义。

                图2 自给自足P450酶Tepidiphilus thermophilus的晶体结构模型

                陈纯琪教授研究团队一直从事工业酶分子结构的研究,团队王恒哈哈大笑起來中博后张丽兰、“十年树人”硕士研究生谢珍珍和本科生刘紫薇为本文的共同第一作者無數聲爆炸之聲響起。自加盟快3十大信誉平台以来,陈纯琪教授研究团队在Nature Reviews Chemistry (IF:30.628)、ACS Catalysis (IF: 12.22)、Angew. Chem. Int. Ed. (IF: 12.257) 和Nature Communications (IF: 11.878) 等国际权威期刊上发表多篇高水平文章,并获得国家重点研发计划课题、国家自然科学就下基金面上项目等支持。


                文章链接:


                湖大微博

                湖大微信

                湖大官网

                    版权所有?快3十大信誉平台 2016 快3十大信誉平台党委宣传◤部 地址:湖北省武汉市武昌区友谊大道368号 邮政编码:430062  鄂ICP备05003305    图标鄂公网安备 42010602000204号